Los sistemas toxina-antitoxina de bacterias suelen estar compuestos por un par de genes contiguos que actúan de manera conjunta: uno de ellos codifica para una proteína con un efecto tóxico mientras que el otro gen codifica para la correspondiente proteína antídoto que bloquea la acción de la toxina. Estos sistemas se clasifican en tres tipos según cómo la antitoxina neutraliza la toxina. Los más frecuentes son los denominados de tipo II, en los que la toxina es inactivada al unirse con la antitoxina. Las toxinas suelen ser muy resistentes a las proteasas, mientras que las antitoxinas tienen una vida media mucho más corta por ser mucho más sensibles. Su función no está muy clara, aunque se han relacionado con la protección contra ADN extraño, la respuesta al estrés o la muerte celular programada. Han sido muy estudiados en bacterias Gram negativas como Escherichia coli en la que se han identificado al menos 33 sistemas toxina-antitoxina. Suelen estar presentes en plásmidos, por lo que se transmiten entre la población bacteriana con facilidad.
Recientemente, mediante análisis bioinformáticos de genomas completos se han detectado hasta 24 sistemas toxina-antitoxina en Streptomyces, aunque su funcionalidad no ha sido demostrada hasta ahora. Ahora, el Instituto de Biología Funcional y Genómica de la Universidad de Salamanca, acaba de publicar en PLoS ONE la primera demostración experimental de uno de estos sistemas toxina-antitoxina funcional en dos especies de Streptomyces. El sistema, similar a uno de E. coli, está compuesto por una proteína YefM que actúa como antitoxina inestable, y por YoeB, que es la toxina estable. La sobre-expresión del sistema YefM/YoeB es letal tanto para E. coli como para de Streptomyces, lo que demuestra que el sistema es funcional. Además, el complejo proteico YefM/YoeB purificado interacciona y se une específicamente a determinadas secuencias promotoras, inhibiendo el inicio de la traducción.
Resumen realizado por:
Ignacio López-Goñi
Catedrático de Microbiología
Departamento de Microbiología y Parasitología
Universidad de Navarra
Sevillano L, Díaz M, Yamaguchi Y, Inouye M, & Santamaría RI (2012). Identification of the first functional toxin-antitoxin system in Streptomyces. PloS one, 7 (3) PMID: 22431991
Recientemente, mediante análisis bioinformáticos de genomas completos se han detectado hasta 24 sistemas toxina-antitoxina en Streptomyces, aunque su funcionalidad no ha sido demostrada hasta ahora. Ahora, el Instituto de Biología Funcional y Genómica de la Universidad de Salamanca, acaba de publicar en PLoS ONE la primera demostración experimental de uno de estos sistemas toxina-antitoxina funcional en dos especies de Streptomyces. El sistema, similar a uno de E. coli, está compuesto por una proteína YefM que actúa como antitoxina inestable, y por YoeB, que es la toxina estable. La sobre-expresión del sistema YefM/YoeB es letal tanto para E. coli como para de Streptomyces, lo que demuestra que el sistema es funcional. Además, el complejo proteico YefM/YoeB purificado interacciona y se une específicamente a determinadas secuencias promotoras, inhibiendo el inicio de la traducción.
Resumen realizado por:
Ignacio López-Goñi
Catedrático de Microbiología
Departamento de Microbiología y Parasitología
Universidad de Navarra
Sevillano L, Díaz M, Yamaguchi Y, Inouye M, & Santamaría RI (2012). Identification of the first functional toxin-antitoxin system in Streptomyces. PloS one, 7 (3) PMID: 22431991
No hay comentarios:
Publicar un comentario